Какова общая роль ферментов? Направление, регуляция обмена веществ путем ускорения химических реакций. В целом известно, что ферменты являются катализаторами, ускорителями реакций. Все ферменты — белки, но не все белки ферменты! Роль ферментов могут выполнять и РНК. Впервые ферменты (уреазу, расщепляющую мочевину) в кристаллической форме выделил американский химик Джеймс Самнер в 1926 году. «Аза» — окончание многих белков.
Образование или распадение каких-либо химических связей под действием фермента предваряет создание фермент-субстратного комплекса. Пример субстрата — белки пищи человека. Пример фермента — белок пепсин. При соединении субстрата с ферментом как раз и образуется фермент-субстратный комплекс (белки пищи с белком пепсином). Далее субстрат превращается в продукт (аминокислоты, до которых расщепились белки пищи), поэтому в результате реакции остаются фермент и продукт.
Строение фермента
1. Субстратный центр обеспечивает удержание субстрата.
2. В активном центре идет реакция видоизменения субстрата.
3. Регуляторный центр поддерживает специфическую конфигурацию фермента. Конфигурация фермента связана с третичной и четвертичной структурой белка. Регуляторный центр может изменять конфигурацию белка для быстрого соединения с субстратом.
Состав ферментов
1. Однокомпонентные ферменты состоят только из белков.
2. Двухкомпонентные ферменты имеют белковую часть (апофермент), а также небелковые включения (кофермент).
3. Коферменты — это витамины, ионы металлов. По сути, витамины активируют ферменты.
Свойства ферментов
1. Специфичность, избирательность действия. Например, липаза расщепляет жиры, амилаза — крахмал, трасферазы осуществляют перенос химических групп с одной молекулы на другую, оксидоредуктазы — перенос электронов при окислении одних веществ и восстановлении других.
2. Фермент не расходуется, каждая молекула может осуществлять до нескольких миллионов операций в минуту.
3. Каталитическая активность ферментов в несколько раз выше, чем у неорганических катализаторов.
4. Ферменты активны при определенных условиях среды.
Как кислотность влияет на ферменты?
1. Повышение концентрации ионов водорода (как и температуры) сначала усиливает активность ферментов, затем понижает ее.
2. Действительно, при достижении высокого порога рН не многие ферменты могут работать.
3. При повышении водородного показателя до 1-2 редкие ферменты могут функционировать, например, таким ферментом является пепсин желудка.
От чего зависит скорость ферментативных реакций?
1. От температуры среды (большинство ферментов человека активны в интервале от 30 до 40 градусов, при 0 активность замирает).
2. От концентрации солей.
3. От уровня реакции среды — рН. Так, пепсин действует исключительно в кислой желудочной среде (при 1-2 рН), трипсин при 8-9 рН. Ферменты в целом предпочитают слабощелочную среду.
4. От концентрации субстрата.
5. От концентрации фермента.
Активаторы и ингибиторы ферментов
1. Активаторами выступают различные неорганические вещества, например, ионы металлов.
2. Ингибиторы образуют с ферментом комплекс, лишенный ферментативной активности. Выделяют конкурентное ингибирование — в этом случае ингибитор не дает соединиться субстрату с ферментом. При неконкурентном ингибировании ингибитор просто нарушает конфигурацию фермента, в связи с чем фермент не способен соединиться с субстратом. Пример — синильная кислота, нейтрализующая дыхательный фермент цитохромоксидазу.
Что влияет на каталитическую активность ферментов?
Денатурация фермента. Если изменяется структура белка при денатурации, подавляется активность фермента. При этом нарушается пространственная конфигурация активного центра.
Белки — регуляторы биохимических процессов
1. Многие гормоны — белки. Примеры — соматотропин (синтезируется с помощью генной инженерии), тиреотропный гормон, либерины и статины гипоталамуса, инсулин, глюкагон. Инсулин открывает клетку для глюкозы, его также научились получать с помощью генной инженерии.
2. Однако не все гормоны — белки. Три- и тетрайодтиронин, адреналин, мелатонин являются производными аминокислот.
Как гормоны влияют на организм?
Они изменяют активность определенных ферментов. Каким образом это происходит? Например, присоединение к ферментам фосфатных групп. Это повышает или понижает активность ферментов. Понятно, что присоединение дополнительных химических группировок может изменить свойства ферментов.
Другие гормоны усиливают синтез ферментов в клетках. Например, существует группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК перед делением клетки. В связи с этим клетка быстрее делится, растет, что особенно важно при ранениях, операциях. Однако при избытке таких гормонов может произойти злокачественный рост. Причины его — изменения в структуре генов, ответственных за факторы роста. Мы можем сделать вывод, что один белки (гормоны) влияют на другие белки (ферменты).
Двигательная функция белков
Сократительные белки отвечают за следующие действия — биение жгутиков простейших, мерцание ресничек, движения мышц у животных, листьев у растений. Примеры таких белков — актин, миозин.
Белки — переносчики (транспортные белки)
1. Находятся в плазме крови, в мембранах, цитоплазме, в ядре.
2. Они связывают гормоны и несут их к клеткам-мишеням, где эти гормоны узнаются специальными рецепторами. Например, белки мембран избирательно транспортируют сахара, аминокислоты, ионы. Гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ, трансферрин — ионы железа.
Белки — средства защиты организма
1. Лимфоциты вырабатывают белки — иммуноглобулины (антитела) в ответ на антигены — чужеродные белки, полисахариды, полинуклеотиды и их комплексы в жидкой среде, в составе вирусов, бактерий.
2. Интерфероны — противовирусные белки, способные активировать ферменты, которые расщепляют нуклеиновые кислоты вирусов. Они также выделяются лейкоцитами. Интерфероны запускают синтез фермента, блокирующего аппарат синтеза вирусных белков.
3. Растения выделяют ферменты, ускоряющие синтез защитных соединений — флавоноидов, терпенов, алкалоидов. Некоторые ферменты растений разрушают покровы патогенных организмов, делают прочными покровы самих растений.
Строительная и энергетическая функция белков
Белки участвуют в образовании органелл. Из 1 грамма белков вырабатывается 17 кДж энергии, но только если углеводы и жиры закончились.
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения