1. Большинство белков построены из 300–500 мономеров-аминокислот, однако встречаются «громадины», состоящие из 1500 мономеров.
2. В некоторых белках присутствуют все 20 видов аминокислот, например, в казеине, миозине, альбумине. В других белках какие-то кислоты «выпадают», так, в рибонуклеазе 19 видов аминокислот, в инсулине —18, а сальмине (белок из молок рыб) — 7.
3. Каково количество вариантов сочетаний аминокислот в разных белках? Итак, 20 видов аминокислот — 100 их остатков дает 10130 возможных вариантов!
4. Простые белки, протеины, состоят только из аминокислот. Сложные белки, протеиды, помимо аминокислот содержат липиды, углеводы или металлы, витамины.
5. Изменение порядка мономеров в полимерах влияет на свойства макромолекул. Например, известно, что мутации могут изменить в конечном итоге последовательность аминокислот в белке, что в целом влияет на свойства белка.
Уровни организации белковой молекулы
Первичная структура |
Вторичная структура |
Третичная структура |
Четвертичная структура |
Цепь из аминокислот, объединенных пептидными связями. |
Спираль. |
Спираль свернута в клубок — глобулу. |
Соединение нескольких молекул полипептидов между собой —глобул. |
Пептидные связи являются прочными и ковалентными. |
Связи еще и водородные между С=O на одном витке и N-H на другом. Водородные связи слабее пептидных, но их большое количество прочно удерживает спираль.
Вторичная структура белка может являть собой альфа-спираль, которая стабилизирована водородными связями. Но существует и бета-структура — в ней водородные связи лежат в плоскости складок, выше и ниже которых расположены радикалы аминокислот. |
Добавляются новые, но слабые связи. Гидрофобные связи — это отношения, связывающие неполярные молекулы или неполярные участки молекул в водной среде. При этом идет сближение гидрофобных радикалов аминокислот. Ионные связи — отношения между электроотрицательными и электроположительными радикалами. Ковалентные дисульфидные связи возникают между атомами серы цистеиновых радикалов. |
Если цепи уложены в виде клубка, это глобулярные белки. Они хорошо растворимы.
Фибриллярные белки имеют цепи, уложенные в виде пучков нитей. Они являются нерастворимыми (пример — коллаген).
Гемоглобин имеет 2 альфа и 2 бета-цепи, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом. В четвертичной структуре белка те же 5 видов химических связей, что и в третичной. |
Денатурация — изменение нативной конформации молекулы белка из-за воздействия разнообразных дестабилизирующих факторов. Начиная со вторичной структуры, конформация белка основана на слабых химических связях.
Обратимая денатурация — ренатурация — возможна, если не разрушена первичная структура белка. При разрушении ее денатурация необратима.
В чем биологический смысл денатурации? В ходе этого процесса изменяются различные свойства белка. Например, белок в нити паука денатурирует и за счет этого приобретает прочность. Следовательно, в этом примере денатурация может способствовать выживаемости пауков.
Факторы денатурации
1. Повышение температуры больше 50 градусов ведет к высокой подвижности атомов и разрыву слабых связей.
2. Действие радиации.
3. Колебания солевого состава среды.
4. Действие на белки (ферменты, рецепторы, переносчики) физиологических факторов, например, гормонов.
5. Изменение рН среды.
6. Повышение давления.
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения
Поля помеченные * являются обязательными для заполнения